翻译后修饰 (PTM)，有可增强蛋白质功能的潜力，并介导或影响许多细胞活动的过程。而制备位点特异性修饰的蛋白质，将可用作了解 PTM 生物学作用的工具。PTM 的安装主要是一个受酶调节的过程，并发生在许多氨基酸上。这种修饰显着扩大了整个蛋白质中可用化学基团的多样性，从而产生了相当多的蛋白质来精确控制生物系统。不过，尽管现今在该领域有着大量的研究，但整个 Lys PTM 库的功能在很大程度上仍然是未知的。所以，较有机会的突破方法是通过特定残基的位点选择性修饰，并从重组表达的材料中制备修饰蛋白库。但是，在 20 种天然氨基酸显示出不同化学功能的情况下，此类技术必须具有化学选择性，且这种选择性也必须在温和条件下有效。
图片来源：Angew. Chem. Int. Ed.
最近，University of Nottingham的Nicholas J. Mitchell教授在Angew. Chem. Int. Ed.上发表一种通过可见光介导的脱硫 C(sp3)–C(sp3) 键形成反应，该反应能够将有Ne 修饰的侧链以高选择性的方式安装到目标多肽和蛋白质中。
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该方法可在快速、操作简单且耐受环境的条件下进行，将一系列的赖氨酸 (Lys) PTM 安装到多肽系统中。
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此外，他们也通过将 Ne Ac 侧链选择性地安装到重组表达的泛素 (Ub) 中来展示该技术的发展潜力。
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参考文献：Site-Selective Installation of Ne-Modified Sidechains into Peptide and Protein Scaffolds viaVisible-Light-Mediated Desulfurative C–C Bond Formation
Angew. Chem. Int. Ed. 2022, anie.202110223
原文作者：Rhys C. Griffiths+,Frances R. Smith+, Jed E. Long, Daniel Scott, Huw E. L. Williams, Neil J.Oldham, Robert Layfield, and Nicholas J. Mitchell*
https://onlinelibrary.wiley.com/doi/epdf/10.1002/anie.202110223
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